Enzimler, canlı sistemlerdeki biyokimyasal reaksiyonları katalizleyen protein yapılı biyomoleküllerdir. Ancak birçok enzim, aktif yapısını ve işlevini kazanmak için yalnızca proteinden daha fazlasına ihtiyaç duyar. Bu karmaşık yapıyı anlamak, biyokimyasal mekanizmaları kavramak için kritik öneme sahiptir.
Bir enzimin tamamen fonksiyonel, aktif haline holoenzim denir. Holoenzim, iki ana bileşenden oluşur:
Bu ilişki şu formülle ifade edilir: Holoenzim = Apoenzim + Kofaktör
Apoenzim, enzimin yapısının yalnızca protein kısmıdır. Kendi başına katalitik olarak inaktiftir. Enzimin özgüllüğünden (hangi substrata bağlanacağından) ve temel üç boyutlu yapısından sorumludur.
Kofaktör, enzimin katalitik aktivitesi için mutlak gerekli olan protein-olmayan kısımdır. Apoenzime sıkıca veya gevşekçe bağlanabilir. Kofaktörler iki gruba ayrılır:
Genellikle metal iyonlarıdır (Fe²⁺, Mg²⁺, Mn²⁺, Zn²⁺, Cu²⁺, K⁺, Na⁺). Enzime sıkıca (kovalent olmayan, güçlü) bağlanırlar ve reaksiyon sırasında enzimden ayrılmazlar.
Genellikle vitaminlerden türeyen, kompleks organik moleküllerdir. Enzime gevşekçe bağlanırlar ve reaksiyon sırasında taşıdıkları atom veya fonksiyonel grupları (H⁺, e⁻, CO₂, CH₃ gibi) bir substrattan diğerine taşırlar, yani reaksiyonda değişir ve yenilenirler.
Koenzim, organik yapılı bir kofaktör çeşididir. Tanım gereği tüm koenzimler birer kofaktördür, ancak tüm kofaktörler koenzim değildir. Reaksiyonlarda taşıyıcı olarak görev yaparlar.
Enzimatik kataliz, apoenzim ile kofaktörün mükemmel bir uyum içinde çalışmasıyla gerçekleşir. Apoenzim, reaksiyonun "adresini" belirlerken; kofaktör (özellikle koenzimler) reaksiyonun gerçekleşmesi için gerekli "kimyasal aracı" sağlar. Bu yapısal bütünlüğün bozulması (örneğin vitamin eksikliği sonucu koenzim sentezlenememesi) enzim aktivitesinin kaybına ve ciddi metabolik bozukluklara yol açar.
